Mitä ovat entsyymit kemian määritelmässä. Entsyymit. Entsyymien rakenteellinen ja toiminnallinen organisaatio

Sivu 16/29

Entsyymien merkitys

Jatkuva nukleiinihappojen vaihto muodostaa suurimman osan solun geneettisestä materiaalista. Nukleiinihappojen vaihdon aikana synteesin ohella tapahtuu myös hajoamista. Tätä prosessia katalysoi suuri joukko entsyymejä, joita kutsutaan yhteisesti nukleaaseiksi. Nukleiinihappoketjun muodostavat fosforihappo ja hiilivety; typpipitoiset emäkset toimivat sivuryhminä. Siksi nukleiinihappojen tuhoutuminen on fosforihapon ja hiilihydraattitähteiden välisten sidosten katkeamista. Kaikki nukleaasit voidaan jakaa kahteen ryhmään: eksonukleaasit ja endonukleaasit. Eksonukleaasit vaikuttavat polynukleotidiketjun toisesta päästä ja katkaisevat jokaisessa vaiheessa yhden nukleotidin lyhentäen ketjua vähitellen. Sitä vastoin endonukleaasit katkaisevat sidoksia nukleiinihappomolekyylissä useissa paikoissa kerralla ja johtavat siksi molekyylin nopeaan hajoamiseen. Koko nukleiinihappometabolian entsyymien kompleksi suorittaa tärkeän biologisen tehtävän: säilyttää solun geneettisen materiaalin eheyden ja korjaa (korjaa) DNA-rakenteen vaurioita, joita voi syntyä radioaktiivisen tai ultraviolettisäteilyn ja muiden haitallisten vaikutusten seurauksena.

Vaikutuksen palautuvuuden perusteella on olemassa kaksi päätyyppiä estoa. Peruutusjarrutus voidaan vaimentaa. Inhibiittori sitoutuu ei-kovalenttisesti joko entsyymin aktiiviseen kohtaan tai sen ulkopuolelle. Estovaikutus voidaan eliminoida esimerkiksi lisäämällä substraatin syöttöä tai dialyysillä.

Kilpaileva inhibiittori kilpailee substraattimolekyylin kanssa entsyymin aktiivisesta kohdasta. Siksi inhibiittori on usein rakenteellisesti samanlainen kuin substraattimolekyyli; se sitoutuu entsyymiin, mutta se ei voi käydä läpi entsyymien katalysoimia reaktioita. Substraattipitoisuuden lisääminen syrjäyttää inhibiittorin aktiivisesta kohdasta ja siten vaimentaa sen vaikutusta.

Tiedetään, että kaikki elämän ilmenemismuodot liittyvät energian kulutukseen. Tämä energia vapautuu niiden aineiden solussa tapahtuvien kemiallisten muutosten aikana, jotka tulevat kehoomme ruoan muodossa. Ruoansulatuksen tehtävänä on muuttaa tärkeimmät ravintoaineet: proteiinit, hiilihydraatit ja rasvat tuotteiksi, joita voidaan käyttää suoraan solunsisäiseen aineenvaihduntaan. Ruoka aloittaa matkansa kehossa suuhun joutuessaan ja jo tässä vaiheessa kohtaa entsyymejä. Sylki sisältää amylaasientsyymiä, joka katalysoi tärkkelyksen hajoamista ja sen muuttumista sokeriksi. Syljellä kostutettu pureskeltava ruoka niellään ja joutuu vatsaan ruokatorven kautta. Vatsan limakalvo tuottaa mahamehua. SISÄÄN mahanestettä On suolahappo antaen mahan sisällölle happaman ympäristön. Mahamehu sisältää myös proteolyyttistä (proteiinia hajottavaa) entsyymiä - pepsiiniä. Se toimii parhaiten happamassa ympäristössä. Pepsiini ei hajoa proteiineja kokonaan, se vain "hajoaa" suuren proteiinimolekyylin osiin, jotka ovat käytettävissä toimintaa varten ruoansulatusentsyymit suolet. Vatsasta sisään tulee ruokamuru pohjukaissuoli, jossa kahden suurimman rauhasen mehut valuvat sen päälle ihmiskehon: maksa ja haima. Haimamehu sisältää suuren joukon entsyymejä, jotka vaikuttavat kaikkiin tärkeimpiin ravintoaineisiin.

Entsyymien vaikutus ihmiskehoon

Ei-kilpaileva inhibiittori sitoutuu substraatin sitoutumiskohdan ulkopuolelle. Sitoutumisensa kautta se muuttaa entsyymin konformaatiota siinä määrin, että se vaikuttaa myös aktiivisen kohdan konformaatioon ja estää substraatin sitoutumisen. Substraattipitoisuuden lisääminen ei tukahduta estoa. Ainoa tapa poistaa esto on poistaa estäjä.

Kaavio allosteerisen entsyymin rakenteesta

Koska mikään entsyymi-inhibiittorikomplekseista ei ole katalyyttisesti aktiivinen, entsyymin määrä vähenee. Tämän tyyppisessä estämisessä inhibiittori sitoutuu vain entsyymi-substraattikompleksiin, jolloin muodostuu kolminkertainen estävä entsyymi-substraattikompleksi.

Entsyymit: trypsiini ja kymotrypsiini (proteiinihajottajat) hajottavat peptidiketjuja eri paikoissa. Maha- ja haimanesteiden proteolyyttisten entsyymien yhdistetty hyökkäys johtaa proteiinien hajoamiseen pieniksi peptideiksi, jotka sisältävät Ei suuri määrä aminohappotähteet. Haimamehu sisältää äärimmäisen aktiivista amylaasia, joka saattaa lähes täydellisesti loppuun syljen aloittaman tärkkelyksen hajoamisen. Tämän seurauksena tärkkelys muuttuu mallassokeriksi - maltoosiksi - disakkaridiksi, joka koostuu kahdesta glukoosijäännöksestä. Ruoan kolmas pääkomponentti, rasvat, hajoaa myös haimamehun vaikutuksesta. Tätä tarkoitusta varten se sisältää erityistä entsyymiä - lipaasia. Yksinkertaisin ja yleisin rasvan muoto on triglyseridit. Lipaasin vaikutuksesta triglyseridimolekyyli kiinnittää kolme vesimolekyyliä ja hajoaa glyseroliksi ja rasvahapoiksi. Mutta viimeisen työn ruoansulatuksen alalla suorittaa limakalvojen solujen tuottama suolistomehu ohutsuolet. Se sisältää monia entsyymejä, jotka viimeistelevät lopullisen hajoamisprosessin ravinteita. Proteiinimolekyylien fragmentit hajoavat yksittäisiksi aminohapoiksi; maltoosi, joka muodostuu tärkkelyksestä ja muista monimutkaiset hiilihydraatit muuttuvat yksinkertaisiksi hiilihydraateiksi - monosakkarideiksi - kuten glukoosiksi. Tämä lopettaa ruoansulatusprosessin.

Peruuttamattomaan estoon liittyy entsyymimolekyylin kovalenttinen modifikaatio. Inhibiittori sitoutuu kovalenttisesti joko entsyymin aktiiviseen kohtaan tai sen ulkopuolelle, ja siksi estoa ei voida estää. Esimerkkejä ovat raskasmetallit tai organofosfaatit.

Entsymaattisen aktiivisuuden allosteerinen säätely

Toinen ilmiö on ylimääräisen substraatin estäminen. Kun substraattipitoisuus on liian korkea, yksittäiset molekyylit kilpailevat keskenään aktiivisista kohdista. Monet aineenvaihdunnan "nopeutta rajoittavista" entsyymeistä ovat allosteerisia. Niiden toiminnan allosteerinen säätely on yksi tärkeimmistä tärkeitä tapoja aineenvaihduntareittien säätely.

Yksi suojareaktioista, veren hyytyminen, tapahtuu entsyymien osallistuessa. Miten veren hyytyminen tapahtuu? Kuten tiedätte, veri koostuu nestemäisestä osasta - plasmasta ja siinä kelluvista niin sanotuista ristikkoelementeistä. Nämä ovat verisoluja: erytrosyytit (punaiset verisolut) ja verihiutaleet (verihiutaleet). Plasma on monimutkainen liuos monista aineista, mukaan lukien laaja valikoima proteiineja. Plasman proteiineista yksi on meille nyt erityisen kiinnostava – fibrinogeeni. Kun veri virtaa verisuonten läpi, fibrinogeenille ei tapahdu mitään. Mutta heti kun suoni on loukkaantunut niin paljon, että veri virtaa siitä ulos, fibrinogeeni muuttuu hyvin nopeasti toiseksi proteiiniksi - fibriiniksi. Fibriini, toisin kuin fibrinogeeni, ei liukene plasmaan. Se saostuu ohuiden lankojen muodossa, jotka on kietoutunut paksuksi verkoksi. Verisolut juuttuvat tähän verkkoon, ja muodostuu tiheä hyytymä - veritulppa, joka estää verenvuodon lisäämisen. Fibrinogeenin muuttuminen fibriiniksi on entsymaattinen prosessi, jota katalysoi trombiinientsyymi. Trombiini on proteolyyttinen entsyymi, joka muistuttaa trypsiiniä ja kymotrypsiiniä. Mutta tämä entsyymi on hyvin spesifinen. Se vaikuttaa vain fibrinogeeniin ja erottaa kaksi suhteellisen pientä polypeptidiä molekyylistään. Loput fibrinogeenimolekyylistä järjestyvät uudelleen ja muuttuvat liukenemattomaksi fibriiniksi.

Allosteerisen entsyymin pinta sisältää aktiivisen kohdan lisäksi toisen kohdan, jota kutsutaan allosteeriseksi, jonka kautta modulaattorit voivat vaikuttaa siihen. Kun allosteerinen modulaattori sitoutuu tähän kohtaan, se aiheuttaa konformaatiomuutoksen entsyymimolekyylissä, mikä johtaa muutokseen affiniteetissa substraattia tai muita ligandeja kohtaan. Useimmat allosteeriset entsyymit ovat oligomeerejä. Modulaattorin sitoutuminen yhteen alayksikköön vaikuttaa myös muihin alayksikköihin. Tunnistamme kahden tyyppisen allosteerisen säätelyn.

Allosteeriset entsyymit osoittavat sigmoidista kinetiikkaa

Esimerkkinä otamme homotrooppiselle allosteeriselle aktivaattorille altistetun reaktion. Alhaisilla substraattipitoisuuksilla reaktio etenee hyvin hitaasti, koska substraatti valtaa vain pienen osan entsyymimolekyyleistä. Vaihtuvuus tapahtuu, kun entsyymeillä alkaa olla vähintään yksi alayksikkö, joka liittyy substraattimolekyyliin. Se lisää myös muiden alayksiköiden affiniteettia substraattimolekyyleihin. Kuten yllä olevasta kuvasta voidaan nähdä, reaktionopeus kasvaa dramaattisesti tällä substraattipitoisuudella.

Entsyymeillä on myös tärkeä rooli kaikilla elämän osa-alueilla. Entsyymien tutkimuksen onnistumiset ovat vaikuttaneet merkittävästi kaikkien ihmisten käytännön alueiden kehitykseen.

Entsyymejä löytyi laaja sovellus lääketieteessä. Tämä on ennen kaikkea sellaisten sairauksien tutkimus, joiden syynä on tiettyjen entsyymien puute. Seuraavaksi käytetään entsyymiaktiivisuuden määrittämistä biologisissa nesteissä ja kudoksissa diagnostiikassa erilaisia sairauksia. Ja lopuksi on olemassa entsyymien käyttö lääkkeet. Geneettisesti määräytyneet häiriöt. Ajoittain DNA:n äärettömän pitkissä ketjuissa, joihin on kirjoitettu kaikki proteiinisynteesin ohjeet, ilmaantuu yhtäkkiä satunnaisia substituutioita: yhden nukleotidin sijaan toinen muuttuu toiseksi. Tällaisia substituutioita kutsutaan mutaatioiksi. Useimmiten mutaation erityisiä syitä ei tunneta. Ja niiden seuraukset ovat usein kohtalokkaita. Otetaan esimerkki. Ihmiset eroavat toisistaan ihon, hiusten ja silmien värin suhteen. Syynä tähän ovat erilaiset pigmentit, melaniinit, jotka syntetisoituvat tietyistä aminohapoista tiettyjen entsyymien vaikutuksesta. Jos näiden pigmenttien muodostumista ei tapahdu yhden reaktioon osallistuvan entsyymin puuttumisen vuoksi, tapahtuu albinismia - värin puuttumista. Albino-ihmisillä on erittäin valkoiset hiukset ja vaaleat silmät. Albiinit eivät ole terveydeltään huonompia kuin ihmiset, joilla on normaali väritys. Paljon vakavampi sairaus, joka usein johtaa vastasyntyneiden kuolemaan, on intoleranssi yksinkertaisia hiilihydraatteja– monosakkaridit (galaktoosi ja fruktoosi). Tässä puhutaan normaalin aineenvaihdunnan mahdottomuudesta soluissa välttämättömien entsyymien puutteen vuoksi. Synnynnäisiä sairauksia, jotka liittyvät glykogeenin hajoamista katalysoivien entsyymien puutteeseen, on tutkittu riittävän yksityiskohtaisesti. Tämän prosessin häiriintymisen seurauksena glykogeeni alkaa kertyä kudoksiin ylimäärin ja häiritsee aineenvaihdunnan normaalia kulkua. Tällaisia sairauksia kutsutaan glykogenoosiksi. Vitamiinien puutteeseen liittyviä sairauksia kutsutaan vitamiinin puutteeksi. Mutta pohjimmiltaan ne ovat fermentooseja. "Take-take" -sairaus on ollut pitkään tiedossa ja aikoinaan laajalle levinnyt (nyt sitä kutsutaan polyneuriitiksi - moninkertaiseksi hermotulehdukseksi; joissakin alikehittyneissä maissa se on edelleen yleinen). Syynä on B1-vitamiinin puute ruoasta. Tämä vitamiini - tiamiini - yhdessä fosforihapon kanssa on dekarboksylaasientsyymin ei-proteiiniosa. Dekarboksylaasi tuhoaa joidenkin orgaanisten happojen karboksyyliryhmän (COOH) poistaen siitä hiilidioksidia (CO2). B1-vitamiinin puuttuessa dekarboksylaasia ei voi muodostua, reaktio pysähtyy ja hermokudoksessa ilmaantuu polyneuriitille tyypillisiä häiriöitä: raajojen halvaantuminen, lihaskipu, heikkous, kontraktuurit. Vakava sairaus - pellagra - liittyy PP-vitamiinin - nikotiinihapon - puutteeseen ruoassa. Mainittakoon vielä yksi vitamiini. Sitä kutsutaan B2-vitamiiniksi, ja sen kemiallinen luonne on melko monimutkainen syklinen rakenne - riboflaviini. B2-vitamiinin puutos liittyy raskas tappio kasvojen ja silmien iho. Syynä on entsyymien puute.

Entsyymien käyttö diagnostiikassa

Mitä useammasta alayksiköstä entsyymimolekyyli koostuu, sitä dramaattisempi on substraattipitoisuuden lisäämisen vaikutus. Entsyymi toimii kaikki tai ei mitään -periaatteella. Tämä allosteeristen entsyymien ominaisuus on erittäin edullinen, koska se mahdollistaa reaktion ja siten koko aineenvaihduntareitin nopean kytkemisen päälle tai pois päältä. Erilaisten entsyymien aktiivisuuden mittaamista kehon nesteistä käytetään usein diagnostiikassa kudosvaurion sijainnin ja laajuuden määrittämiseen. Diagnostisen panoksensa lisäksi entsyymiaktiivisuus voi tarjota meille myös ennustetietoa.

Entsyymejä käytetään myös diagnostiikassa. Entsyymiaktiivisuuden määrittämisestä biologisissa nesteissä ja kudoksissa on tullut olennainen keino eri sairauksien laboratoriodiagnoosissa. Diagnostisia tarkoituksia varten entsymaattinen aktiivisuus määritetään lähes yksinomaan veressä, paljon harvemmin virtsassa ja vain joissakin tapauksissa kudoksissa. Kaikki kudokset eivät syntetisoi erilaisia entsyymejä samassa määrin. Esimerkiksi maksalle joidenkin entsyymien korkea aktiivisuus on tyypillistä, munuaisille tai luurankolihaksille - toisille. Tätä ilmiötä kutsutaan entsyymien elinspesifisyydeksi. Joskus elinspesifisyys ilmaistaan hyvin selvästi: entsyymi sisältyy vain yhteen elimeen ja puuttuu toisista. Siten lääkärillä on mahdollisuus lisätä tiettyjen entsyymien aktiivisuutta plasmassa tunnistaakseen sairauksia, jotka liittyvät tiettyjen elinten toimintahäiriöihin.

Entsyymiaktiivisuutta mitataan yleensä suoraan veriplasmasta. Ne tulevat yleensä verenkiertoon kudosvaurion jälkeen. Entsyymiaktiivisuustasoja arvioitaessa on tärkeää tietää ne. Jotkut entsyymit löytyvät vain tietyistä soluosastoista ja voivat siksi toimia niiden merkkiaineina. Verestä löydettyjen entsyymien kirjon perusteella voimme määrittää, kuinka vakava kudosvaurio on. Jos vain sytosolientsyymejä pääsee vereen, heikkeneminen on lievempää kuin mitokondrioiden entsyymeillä.

SISÄÄN Viime aikoina Entsyymejä yritetään käyttää yhä enemmän tiettyjen sairauksien hoitoon. Joitakin entsyymejä on jo pitkään käytetty ns. korvaushoitoon - kompensoimaan tietyissä sairauksissa esiintyvää entsyymipuutetta. Tämä hoito on erityisen onnistunut toimintahäiriöissä Ruoansulatuskanava liittyy riittämättömään ruoansulatusentsyymien tuotantoon. Entsyymejä käytetään menestyksekkäästi tapauksissa, joissa hoito vaatii suuria määriä kertyneiden proteiinimuodostelmien tuhoamista, jotka häiritsevät kudosten normaalia toimintaa. Tämä tapahtuu palovammojen yhteydessä märkiviä haavoja, märkivä-tulehdussairaudet keuhkoissa, kun paksu massa kerääntyy keuhkoputkiin, mikä estää ilman kulkeutumisen. On syntynyt erittäin lupaava tapa käyttää entsyymejä verisuonten sisällä muodostuneiden verihyytymien liuottamiseen. Tällaisia hyytymiä kutsutaan trombiksi; ne tukkivat suonen ja heikentävät verenkiertoa.

Yleisimmin mitatut entsyymit

Samoin kuin entsyymien jakautuminen soluosastoissa, entsyymit eroavat jakautumisestaan kudosten ja elinten välillä. Jotkut entsyymit ovat enemmän tai vähemmän keholle ominaisia. Tämä on yleensä erilaisia isoentsyymejä tai entsyymien isoformeja. Mahdollisten leesioiden erottamiseksi mittaamme kreatiinikinaasi-isoentsyymien aktiivisuutta.

Niiden pitoisuus nousee noin 12 tuntia sydänkohtauksen jälkeen. Muita diagnostisia entsyymejä ovat mm. Mikä on entsyymi ja miten ne ovat tärkeitä eläville organismeille? Entsyymit ovat orgaanisia katalyyttejä, jotka auttavat helpottamaan kemiallisia reaktioita kehossa. Entsyymit ovat välttämättömiä elimistön aineenvaihduntapoluille, hengitykselle, ruoansulatukselle ja muille tärkeille elämänprosesseille. Kun entsyymit toimivat oikein, homeostaasi säilyy. Kuitenkin, jos entsyymi puuttuu tai on epäsäännöllinen muoto geneettisen mutaation vuoksi se voi johtaa sairauksiin kehossa.

Entsyymien merkitys Ruokateollisuus Ja maataloudessa. Juuston valmistus, viininvalmistus, tuotanto fermentoidut maitotuotteet, panimo, tuotanto makkaratuotteet, leipomo, eläinrasvojen tuotanto, tee, etikka, sitruunahappo- kaikki tämä ja paljon muuta - teknisiä prosesseja elintarviketeollisuudessa, jossa entsyymit ovat päähenkilö. Yksi tärkeimmät ongelmat elintarviketeollisuus on kehitystä monimutkainen käsittely elintarviketeollisuuden raaka-aineita ja jätettä sekä tämän käsittelyn tehostamista. Entsyymivalmisteilla voi olla tässä ratkaiseva sananvalta. Säilyketeollisuudessa ja hedelmien ja vihannesten jalostuksessa vakava ongelma on siementen ja siementen käyttö, jonka suurin vaikeus on tarve tuhota siementen kestävä kuori. Ja täällä todellista hyötyä saattaa tuoda entsyymivalmisteita. Entsyymivalmisteiden avulla voidaan vähentää elintarvikkeiden valmistukseen käytettävien kasvi- ja eläinperäisten raaka-aineiden kulutusta. Entsyymien käyttö maataloudessa on erittäin laajaa ja monipuolista. Kasvinviljelyssä monien viljelykasvien valinnalla pyritään luomaan tietyillä entsyymeillä rikastettuja lajikkeita. Tämä on tärkeää sadon kypsymisnopeuden, korkealaatuisempien tuotteiden saamiseksi sekä kasvien vastustuskyvyn lisäämiseksi muuttuvia sääolosuhteita, sairauksia ja haitallisten hyönteisten toimintaa vastaan. Erityisen kiinnostavaa on entsyymien käyttö rehutuotannossa. Agronomit huolehtivat täysravinnon saamisesta kasviperäiseen ravintoon, joka sisältää kaikki eläimen kehon tarpeisiin tarvittavat olennaiset ainesosat. Tässä entsyymien rooli osoittautui erityisen merkittäväksi, kuten elintarviketeollisuudessa. Entsymaattiset valmisteet rehuntuotantoon saadaan homeista ja bakteereista, mutta tehtävät ovat täällä erilaisia. Karkearehun sulavuuden lisäämiseksi tarvitaan selluloosa-entsyymiä, joka hydrolysoi kuitua ja lisää sen sulamis- ja imeytymismahdollisuuksia erityisesti eläimillä, kuten sioilla, jotka sulattavat kuitua huonommin kuin suuret eläimet. karjaa.

Se on autosomaalinen resessiivinen sairaus, johon liittyy geenimutaatio fenyygeenissä. Tämä entsyymi on osa aineenvaihduntareittiä, jossa aminohappo fenyylialaniini muuttuu tyrosiiniksi. Siksi fenyylialaniini kerääntyy ja muuttuu fenyylipyruvaaiksi, jota löytyy virtsasta. Se myös kerääntyy aivoihin, mikä johtaa henkiseen jälkeenjääneisyyteen ja aivovaurioihin. Rajoittamalla ihmisen fenyylialaniinia sisältävän proteiinin saantia voidaan saavuttaa normaali elinajanodote ja henkinen kehitys.

Tutustuimme entsyymien käytännön käyttöön lääketieteessä, elintarviketeollisuudessa ja maataloudessa.

Aihe: "ENTSYYMIEN OMINAISUUDET JA LUOKITUS. YMPÄRISTÖN LÄMPÖTILAN JA pH:N VAIKUTUS ENTSYYMIEN AKTIIVISUUDEN. ENTSYYMITOIMINNAN ERITYISUUS. ENTSYYMIAKTIIVITEETIN MÄÄRITTÄMINEN"

Tämä on vain yksi esimerkki monista entsyymeistä, joilla on erittäin tarpeellisia ja erityisiä toimintoja kehossa. Entsyymeillä on katalyysin päärooli. ne ovat aktivaattoreita. Inhibiittori pysäyttää reaktion, kun aktivaattori aktivoi reaktion ja saa reaktion siirtymään eteenpäin, mikä lisää reaktion nopeutta, mikä vähentää aktivointienergiaa.

Entsyymit ovat pohjimmiltaan proteiineja, kaikkien entsyymien sanotaan olevan proteiineja, mutta kaikki proteiinit eivät ole entsyymejä. Entsyymejä kutsutaan myös biokatalyytiksi. Ne ovat hyvin erityisiä kehystetyille. Niissä on aktiivinen kohta, johon substraatti sitoutuu.

1. Entsyymien kemiallinen luonne. Entsyymien merkitys kehon elämälle.

2. Entsyymien perusominaisuudet. Entsyymin ja substraatin pitoisuuden, ympäristön lämpötilan ja pH:n vaikutus entsymaattisen reaktion nopeuteen. Entsyymitoiminnan oligodynaamisuus ja palautuvuus.

3. Entsyymitoiminnan spesifisyys (absoluuttinen, suhteellinen ja stereokemiallinen). Esimerkkejä.

Ne vaativat kofaktoreita suorittaakseen täyden toiminnan. Ne edustavat erilaisia entsyymiluokkia. Nämä entsyymit ovat biokalisteja, jotka lisäävät reaktionopeutta. Erinomaisen esimerkin entsyymien käytöstä nähdään hehkumatoissa, jotka hehkuvat näissä pienissä hyönteisissä tapahtuvien erilaisten entsymaattisten reaktioiden vuoksi ja koska ne voivat lentää helposti yöllä.

Kasvit tarvitsevat entsyymejä fotosynteesiin, hengitykseen jne. Ja tarvitsemme sitä ruoansulatukseen, hengitykseen, assimilaatioon jne. Yhden proteiinin pilkkomisessa käytetyn entsyymin vuorovaikutus. Maitoproteiini Cesiin muuttuu raejuustoksi reniinin vaikutuksen jälkeen. Tämän perusteella voidaan sanoa, että entsyymit auttavat meitä imeytymään paremmin muuntamalla monimutkaiset ruoat yksinkertaisemmiksi molekyyleiksi.

4. Tärkein ominaisuus, joka muodostaa perustan entsyymien luokittelulle. Entsyymikoodinumeron käsite. Entsyymiluokat: oksidoreduktaasit, transferaasit, hydrolaasit, lyaasit, isomeraasit, ligaasit. Katalysoituneiden reaktioiden tyyppi ja yleinen yhtälö, alaluokkien muodostusperiaatteet.

5. Entsyymien nimikkeistö (entsyymien systemaattisten ja toimivien (suositeltujen) nimien käsite, niiden käyttö).

Entsyymit ovat proteiineja, jotka lisäävät reaktion nopeutta. Nyt nämä entsyymit ovat olennainen osa aineenvaihduntaa. Useimmat biologiset reaktiot vaativat entsyymiä. Ne voivat hajottaa makromolekyylin yksinkertaiseksi yhdisteeksi. Glukoosi, joka on yksinkertainen yhdiste, hajotetaan hiilihydraateista amylaasientsyymin vaikutuksesta. Tämä on osa ruoansulatusta. 0 ei pidä 0.

Entsyymit ovat kipinöitä, jotka käynnistävät kemialliset perusreaktiot, joita kehomme tarvitsee elääkseen. Ne ovat välttämättömiä ruoansulatuksessa, aivojen stimuloinnissa, soluenergian tuottamisessa ja kaikkien kudosten, elinten ja solujen korjaamisessa. Humbart Santillo lainaa kirjassaan The Food Farmers Scottish Medical Journalia sanoneen: "Jokaista meistä, kuten kaikkia eläviä organismeja, voidaan pitää järjestetynä, integroituna entsymaattisten reaktioiden sarjana."

6. Entsyymiaktiivisuuden määrittäminen. Aktiivisuuden määrittämiseen käytetyt analyyttiset menetelmät. Entsyymien yleisen, spesifisen, molekyyliaktiivisuuden yksiköt, niiden käyttö. Kaava entsyymien kokonaisaktiivisuuden laskemiseksi veren seerumissa.

Kohta 7.1

Entsyymien kemiallinen luonne. Entsyymien merkitys kehon elämälle.

Entsyymejä on kolmenlaisia: metaboliset entsyymit, ruoansulatusentsyymit ja ruoka-entsyymit. Metaboliset entsyymit katalysoivat tai käynnistävät reaktioita soluissa. Kehon elimiä, kudoksia ja soluja säätelevät metaboliset entsyymit. Ilman niitä kehomme ei toimi. Heidän velvollisuuksiinsa kuuluvat muun muassa fosforin muuntaminen luuksi, raudan kiinnittäminen punasoluihimme, haavojen parantaminen, ajattelu ja sydämen lyöminen.

Ruoansulatusentsyymit hajottavat elintarvikkeita, jolloin ne voivat ravinteita Imeytyy verenkiertoon ja käytetään kehon toiminnassa. Ruoansulatusentsyymit varmistavat, että saamme mahdollisimman paljon ravintoarvo tuotteista. Elintarvikeentsyymit ovat entsyymejä, joita saamme syömämme ruoan kautta. Tällä tavalla emme käytä niin monia kehon sisäisiä entsyymejä ruoansulatusprosessissa. Tämä on tärkeää muistaa. Edward Howell, joka on kirjoittanut kaksi kirjaa entsyymeistä, teorioi, että ihmisille annetaan rajallinen määrä entsyymienergiaa syntyessään ja että meidän on täydennettävä entsyymivarastoamme varmistaaksemme, että he suorittavat elintärkeitä tehtäviään.

7.1.1. Kehon aineenvaihduntaprosessien kulku määräytyy lukuisten entsyymien - proteiiniluonteisten biologisten katalyyttien - vaikutuksesta. Ne nopeuttavat kemiallisia reaktioita kulumatta. Termi "entsyymi" tulee latinan sanasta fermentum - hapantaikina. Tämän käsitteen ohella kirjallisuudessa käytetään vastaavaa termiä "entsyymi" (en zyme - hiivassa) kreikkalaista alkuperää. Tästä syystä entsyymejä tutkivaa biokemian alaa kutsutaan "entsymologiaksi".

Jos emme hyödynnä tarjoustamme, otamme riskin huono terveys. Entsymaattisen ravinnon aksioomissa Howell olettaa, että elinikä on kääntäen verrannollinen nopeuteen, jolla kehon entsymaattinen potentiaali ehtyy. Ruoka-entsyymien käytön lisääminen auttaa vähentämään entsyymipotentiaalin ehtymistä.

Toisin sanoen, mitä enemmän ruoka-entsyymejä saat, sitä pidempään ja terveellisemmin elät. Tämä tarkoittaa, että keitetty ja prosessoitu elintarvikkeita sisältää vähän jos ollenkaan entsyymejä ja että tyypillinen pohjoisamerikkalainen ruokavalio on entsyymipuutos.

Entsymologia muodostaa perustan molekyylitason tiedolle ihmisen fysiologian ja patologian tärkeimmistä ongelmista. Ravinteiden sulaminen ja käyttö energiantuotantoon, kudosten rakenteellisten ja toiminnallisten komponenttien muodostuminen, lihasten supistaminen, sähköisten signaalien välittäminen hermosäikeitä pitkin, silmän valon havaitseminen, veren hyytyminen - jokainen näistä fysiologisista mekanismeista on perustuu tiettyjen entsyymien katalyyttiseen toimintaan. Lukuisten sairauksien on osoitettu heikentävän suoraan entsymaattista katalyysiä; entsyymiaktiivisuuden määrittäminen veressä ja muissa kudoksissa antaa arvokasta tietoa lääketieteelliseen diagnostiikkaan; entsyymejä tai niiden estäjiä voidaan käyttää lääkeaineita. Tietoa siis tärkeimmät ominaisuudet Entsyymit ja niiden katalysoimat reaktiot ovat välttämättömiä järkevälle lähestymistavalle ihmisten sairauksien, niiden diagnosoinnin ja hoidon tutkimuksessa.

7.1.2. Aineita, joiden muunnoksia entsyymit katalysoivat, kutsutaan substraatit . Entsyymi yhdistyy substraatin kanssa muodostaen entsyymi-substraattikompleksi (Kuva 7.1).

Kuva 7.1. Entsyymi-substraattikompleksin muodostuminen katalysoidun reaktion aikana.

Tämän kompleksin muodostuminen auttaa vähentämään energiaestettä, joka substraattimolekyylin on voitettava päästäkseen reaktioon (kuva 7.2). Reaktion päätyttyä entsyymi-substraattikompleksi hajoaa tuotteeksi (tuotteiksi) ja entsyymiksi. Reaktion lopussa entsyymi palaa alkuperäiseen tilaansa ja voi olla vuorovaikutuksessa uuden substraattimolekyylin kanssa.

Kuva 7.2. Entsyymin vaikutus reaktion energiaesteeseen. Entsyymit, toimiessaan katalyytteinä, alentavat reaktion tapahtumiseen tarvittavaa aktivaatioenergiaa.

7.1.3. Entsyymeille on tunnusomaista ominaisuudet yhteistä kaikille proteiineille. Erityisesti entsyymimolekyylit, kuten muutkin proteiinit, rakennetaan a-aminohapoista, jotka on yhdistetty peptidisidoksilla. Siksi entsyymiliuokset antavat positiivinen biureettireaktio ja niiden hydrolysaatit - positiivinen ninhydriinireaktio. Entsyymien luontaiset ominaisuudet ja toiminnot määräytyvät niiden polypeptidiketjun tietyn spatiaalisen rakenteen (konformaation) mukaan. Tämän rakenteen muuttaminen seurauksena lämpödenaturaatio johtaa katalyyttisten ominaisuuksien menettämiseen. Korkean molekyylipainon läsnäolo entsyymeissä määrää niiden kyvyttömyys saada dialyysihoitoa, ja varautuneiden funktionaalisten ryhmien läsnäolo molekyyleissä on liikkuvuus sähkökentässä. Kuten muutkin proteiinit, entsyymit muodostavat kolloidisia liuoksia, joista voidaan saostaa asetonilla, alkoholilla, ammoniumsulfaatilla- aineet, jotka edistävät hydraatiokuoren tuhoamista ja sähkövarauksen neutralointia.

Kohta 7.2

Entsyymien perusominaisuudet. Entsyymitoiminnan oligodynaamisuus ja palautuvuus. Entsyymin ja substraatin pitoisuuden, ympäristön lämpötilan ja pH:n vaikutus entsymaattisen reaktion nopeuteen.

7.2.1. Entsyymien proteiiniluonne määrää useiden ominaisuuksien esiintymisen niissä, jotka ovat yleensä epäorgaanisille katalyyteille ominaisia: oligodynaamisuus, spesifisyys, reaktionopeuden riippuvuus lämpötilasta, väliaineen pH, entsyymin ja substraatin pitoisuus, aktivaattorit ja estäjät.

Alla oligodynamiikka Entsyymit ovat erittäin tehokkaita hyvin pieninä määrinä. Tämä korkea tehokkuus selittyy sillä, että entsyymimolekyylit uusiutuvat jatkuvasti katalyyttisen aktiivisuutensa aikana. Tyypillinen entsyymimolekyyli voi uusiutua miljoonia kertoja minuutissa. On sanottava, että epäorgaaniset katalyytit pystyvät myös nopeuttamaan sellaisen ainemäärän muuntumista, joka on monta kertaa suurempi kuin niiden oma massa. Mutta mikään epäorgaaninen katalyytti ei voi verrata entsyymeihin tehokkuuden suhteen.

Esimerkki on renniinientsyymi, jota tuottaa märehtijöiden mahalaukun limakalvo. Yksi sen molekyyli 10 minuutissa 37 °C:ssa pystyy aiheuttamaan noin miljoonan maidon kaseinogeenimolekyylin koaguloitumisen (juoksumisen).

Toinen esimerkki entsyymien korkeasta tehokkuudesta on katalaasi. Yksi tämän entsyymin molekyyli 0 °C:ssa hajottaa noin 50 000 vetyperoksidimolekyyliä sekunnissa:

2 N 2 O2 2 H2O + O2

Katalaasin vaikutus vetyperoksidiin on muuttaa tämän reaktion aktivaatioenergian noin 75 kJ/mol ilman katalyyttiä arvoon 21 kJ/mol entsyymin läsnä ollessa. Jos kolloidista platinaa käytetään katalyyttinä tässä reaktiossa, niin aktivointienergia on vain 50 kJ/mol.

7.2.2. Kun tutkitaan minkä tahansa tekijän vaikutusta entsymaattisen reaktion nopeuteen, kaikkien muiden tekijöiden tulisi pysyä muuttumattomina ja, jos mahdollista, optimaalinen arvo.

Entsymaattisten reaktioiden nopeus mitataan aikayksikköä kohden muunnetun substraatin määrällä tai muodostuneen tuotteen määrällä. Nopeuden muutos suoritetaan reaktion alkuvaiheessa, kun tuotetta ei vielä käytännössä ole ja käänteistä reaktiota ei tapahdu. Lisäksi reaktion alkuvaiheessa substraatin pitoisuus vastaa sen alkuperäistä määrää.

7.2.3. Entsymaattisen reaktion nopeuden riippuvuus ( V ) entsyymipitoisuudesta [E](Kuva 7.3). Suurella substraattikonsentraatiolla (moninkertainen entsyymikonsentraatio) ja muiden tekijöiden pysyessä vakiona, entsymaattisen reaktion nopeus on verrannollinen entsyymipitoisuuteen. Siksi, kun tiedämme entsyymin katalysoiman reaktion nopeuden, voimme tehdä johtopäätöksen sen määrästä tutkittavassa materiaalissa.

Kuva 7.3. Entsymaattisen reaktion nopeuden riippuvuus entsyymipitoisuudesta

7.2.4. Reaktionopeuden riippuvuus substraattipitoisuudesta[S]. Riippuvuuskaavio näyttää hyperbolalta (kuva 7.4). Vakioentsyymipitoisuudessa katalysoidun reaktion nopeus kasvaa substraattipitoisuuden kasvaessa maksimiarvoon Vmax, jonka jälkeen se pysyy vakiona. Tämä selittyy sillä tosiasialla, että korkeilla substraattipitoisuuksilla kaikki entsyymimolekyylien aktiiviset keskukset liittyvät substraattimolekyyleihin. Mikä tahansa ylimääräinen substraatti voi yhdistyä entsyymin kanssa vasta sen jälkeen, kun reaktiotuote on muodostunut ja aktiivinen kohta on vapautettu.

Kuva 7.4. Entsymaattisen reaktion nopeuden riippuvuus substraatin pitoisuudesta.

Reaktionopeuden riippuvuus substraattipitoisuudesta voidaan ilmaista Michaelis-Menten-yhtälöllä:

missä V on reaktionopeus substraattipitoisuudella [S], Vmax on maksiminopeus ja KM on Michaelis-vakio.

Michaelis-vakio on yhtä suuri kuin substraattikonsentraatio, jolla reaktionopeus on puolet maksimista. KM:n ja Vmax:n määrityksellä on suuri käytännön merkitys, koska sen avulla voidaan kvantitatiivisesti kuvata useimmat entsymaattiset reaktiot, mukaan lukien reaktiot, joissa on mukana kaksi tai useampia substraattia. Eri kemikaaleilla, jotka muuttavat entsyymiaktiivisuutta, on erilainen vaikutus Vmax- ja KM-arvoihin.

7.2.5. Reaktionopeuden riippuvuus t:stä - lämpötilasta, jossa reaktio tapahtuu (Kuva 7.5) on monimutkainen. Lämpötila-arvo, jossa reaktionopeus on suurin, edustaa entsyymin lämpötilaoptimia. Useimpien entsyymien lämpötilaoptimi ihmiskehossa on noin 40 °C. Useimmille entsyymeille optimaalinen lämpötila on yhtä suuri tai korkeampi kuin lämpötila, jossa solut sijaitsevat.

Kuva 7.5. Entsymaattisen reaktion nopeuden riippuvuus lämpötilasta.

Enemmän kanssa matalat lämpötilat(0° - 40°C) reaktionopeus kasvaa lämpötilan noustessa. Kun lämpötila nousee 10°C, entsymaattisen reaktion nopeus kaksinkertaistuu (lämpötilakerroin Q10 on 2). Reaktionopeuden kasvu selittyy molekyylien kineettisen energian kasvulla. Lämpötilan noustessa edelleen sidokset, jotka tukevat entsyymin sekundaarista ja tertiaarista rakennetta, katkeavat, eli terminen denaturaatio. Tähän liittyy asteittainen katalyyttisen aktiivisuuden menetys.

7.2.6. Reaktionopeuden riippuvuus väliaineen pH:sta (Kuva 7.6). Vakiolämpötilassa entsyymi toimii tehokkaimmin kapealla pH-alueella. pH-arvo, jossa reaktionopeus on suurin, edustaa entsyymin optimi-pH:ta. Useimpien ihmiskehon entsyymien optimaalinen pH on pH-alueella 6-8, mutta on entsyymejä, jotka ovat aktiivisia tämän alueen ulkopuolella olevilla pH-arvoilla (esimerkiksi pepsiini, joka on aktiivisin pH-arvossa 1,5-2,5). .

pH:n muutos sekä happamassa että emäksisessä suunnassa optimista johtaa muutokseen entsyymin muodostavien happamien ja emäksisten aminohapporyhmien ionisaatioasteessa (esim. aspartaatin ja glutamaatin COOH-ryhmät, lysiinin NH2-ryhmät jne.). Tämä aiheuttaa muutoksen entsyymin konformaatiossa, mikä johtaa muutokseen aktiivisen keskuksen avaruudellisessa rakenteessa ja sen affiniteetin vähenemiseen substraattia kohtaan. Lisäksi äärimmäisissä pH-arvoissa entsyymi denaturoituu ja inaktivoituu.

Kuva 7.6. Entsymaattisen reaktion nopeuden riippuvuus väliaineen pH:sta.

On huomattava, että entsyymille ominaisuus pH-optimi ei aina ole sama kuin sen välittömän solunsisäisen ympäristön pH. Tämä viittaa siihen, että ympäristö, jossa entsyymi sijaitsee, säätelee sen toimintaa jossain määrin.

7.2.7. Reaktionopeuden riippuvuus aktivaattorien ja estäjien läsnäolosta . Aktivaattorit lisäävät entsymaattisen reaktion nopeutta. Inhibiittorit vähentävät entsymaattisten reaktioiden nopeutta.

Epäorgaaniset ionit voivat toimia entsyymiaktivaattoreina. Uskotaan, että nämä ionit saavat entsyymi- tai substraattimolekyylit omaksumaan konformaation, joka edistää entsyymi-substraattikompleksin muodostumista. Tämä lisää entsyymin ja substraatin välisen vuorovaikutuksen todennäköisyyttä ja siten entsyymin katalysoiman reaktion nopeutta. Esimerkiksi syljen amylaasiaktiivisuus lisääntyy kloridi-ionien läsnä ollessa.

Kohta 7.3

Entsyymitoiminnan spesifisyys (absoluuttinen, suhteellinen ja stereokemiallinen).

7.3.1. Tärkeä omaisuus Mikä erottaa entsyymit epäorgaanisista katalyyteistä toiminnan spesifisyys. Kuten tiedetään, entsyymin aktiivisen keskuksen rakenne on komplementaarinen sen substraatin rakenteen kanssa. Siksi entsyymi valitsee ja kiinnittää vain substraattinsa kaikista solussa olevista aineista. Entsyymeille on tunnusomaista spesifisyys ei pelkästään substraatin suhteen, vaan myös substraatin muuntumisreitin suhteen.

Entsyymeillä on absoluuttinen, suhteellinen ja stereokemiallinen spesifisyys.

7.3.2. Ehdoton spesifisyys- entsyymin selektiivinen kyky katalysoida vain yhtä yhden substraatin mahdollisista transformaatioista. Tämä voidaan selittää substraatin ja entsyymimolekyylien konformaatiolla ja sähköstaattisella komplementaarisella tavalla.

Esimerkiksi arginaasientsyymi katalysoi vain aminohapon arginiinin hydrolyysiä, ureaasientsyymi katalysoi vain urean hajoamista eikä vaikuta muihin substraatteihin.

7.3.3. Suhteellinen spesifisyys- entsyymin selektiivinen kyky katalysoida samankaltaisia rakenteeltaan samanlaisia substraattien transformaatioita.

Tällaiset entsyymit vaikuttavat samoihin funktionaalisiin ryhmiin tai samantyyppisiin sidoksiin substraattimolekyyleissä. Esimerkiksi erilaiset hydrolyyttiset entsyymit vaikuttavat tietyntyyppisiin sidoksiin:

amylaasi - glykosidisidoksissa;
pepsiini ja trypsiini - peptidisidoksille;
lipaasi ja fosfolipaasi - esterisidoksiksi.

Näiden entsyymien vaikutus ulottuu suureen määrään substraatteja, jolloin elimistö pärjää pienellä määrällä ruoansulatusentsyymejä - muuten ne tarvitsisivat paljon enemmän.

7.3.4. Stereokemiallinen (optinen) spesifisyys- entsyymin selektiivinen kyky katalysoida vain yhden substraatin mahdollisista spatiaalisista isomeeristä transformaatiota.

Siten useimmat nisäkäsentsyymit katalysoivat vain aminohappojen L-isomeerien, mutta eivät D-isomeerien, konversiota. entsyymit, jotka osallistuvat monosakkaridien metaboliaan, päinvastoin katalysoivat vain D-, mutta eivät L-fosfosakkaridien, konversiota. Glykosidaasit eivät ole spesifisiä vain monosakkaridifragmentille, vaan myös glykosidisidoksen luonteelle. Esimerkiksi a-amylaasi katkaisee α-1,4-glykosidisidoksia tärkkelysmolekyylissä, mutta ei vaikuta sakkaroosimolekyylin a-1,2-glykosidisidoksiin.

Kohta 7.4

Nykyaikaisen entsyymien luokituksen ja nimikkeistön perusperiaatteet.

7.4.1. Tällä hetkellä tunnetaan yli kaksi tuhatta entsyymien katalysoimaa kemiallista reaktiota, ja määrä kasvaa jatkuvasti. Voit navigoida niin monissa muunnoksissa. Tarvittiin kiireesti järjestelmällinen luokittelu ja nimikkeistö, jonka avulla mikä tahansa entsyymi voitaisiin tunnistaa tarkasti. 1900-luvun puoliväliin asti käytetty nimistö oli hyvin kaukana täydellisestä. Kun tutkijat löysivät uuden entsyymin, he antoivat sille nimen oman harkintansa mukaan, mikä väistämättä johti hämmennykseen ja kaikenlaisiin ristiriitaisuuksiin. Jotkut nimet osoittautuivat virheellisiksi, toiset eivät sanoneet mitään katalysoidun reaktion luonteesta. Eri koulujen tutkijat käyttivät usein eri nimiä samalle entsyymille tai päinvastoin samalla nimellä useille eri entsyymeille.

Päätettiin kehittää rationaalinen kansainvälinen luokittelu ja entsyymien nimikkeistö, jota biokemistit voisivat käyttää kaikissa maissa. Tätä tarkoitusta varten perustettiin Kansainvälisen biokemian ja molekyylibiologian liiton (IUВMB) yhteyteen entsyymikomissio, joka ehdotti tällaisen luokituksen ja nimikkeistön perusperiaatteet vuonna 1964. Sitä parannetaan ja täydennetään jatkuvasti, tällä hetkellä on voimassa tämän nimikkeistön kuudes painos (1992), johon julkaistaan lisäyksiä vuosittain.

7.4.2. Luokittelu perustuu tärkeimpään ominaisuuteen, jolla yksi entsyymi eroaa toisesta - tämä on sen katalysoima reaktio. Kemiallisten reaktioiden määrä on suhteellisen pieni, mikä mahdollisti kaikkien tällä hetkellä tunnetun entsyymien jakamisen kuuteen tärkeimpään. luokat, katalysoitavan reaktion tyypistä riippuen. Nämä luokat ovat:

oksidoreduktaasit (pelkistysreaktiot);
transferaasit (funktionaalisten ryhmien siirto);
hydrolaasit (veteen liittyvät katkaisureaktiot);
lyaasit (sidosten rikkominen ilman veden osallistumista);
isomeraasit (isomeeriset muunnokset);
ligaasit (synteesi ATP-molekyylien kulutuksen kanssa).

7.4.3. Kunkin luokan entsyymit on jaettu alaluokat, substraattien rakenteen ohjaamana. Alaluokat yhdistävät entsyymejä, jotka vaikuttavat samalla tavalla rakennettuihin substraatteihin. Alaluokat on jaettu alaluokat, V jotka edelleen jalostavat kemiallisten ryhmien rakennetta, jotka erottavat substraatit toisistaan. Niiden luettelemien alaluokkien sisällä yksittäisiä entsyymejä. Kaikilla luokitteluryhmillä on omat numeronsa. Siten mikä tahansa entsyymi saa oman ainutlaatuisen koodinumeronsa, joka koostuu neljästä pisteillä erotetusta numerosta. Ensimmäinen numero ilmaisee luokan, toinen alaluokan, kolmas alaluokan ja neljäs numero alaluokan sisällä olevan entsyymin. Esimerkiksi entsyymi α-amylaasi, joka hajottaa tärkkelystä, on nimetty 3.2.1.1:ksi, jossa:
3 — reaktion tyyppi (hydrolyysi);
2 - sidoksen tyyppi substraatissa (glykosidinen);
1 - sidoksen tyyppi (O-glykosidinen);
1 - entsyyminumero alaluokassa

Yllä kuvatulla desimaalinumerointimenetelmällä on yksi tärkeä etu: sen avulla voidaan ohittaa entsyymien jatkuvan numeroinnin pääasiallinen haitta, nimittäin tarve muuttaa kaikkien myöhempien numeroita sisällytettäessä listalle vasta löydetty entsyymi. Uusi entsyymi voidaan sijoittaa vastaavan alaluokan loppuun häiritsemättä muuta numerointia. Samoin kun uusia luokkia, alaluokkia ja alaluokkia tunnistetaan, niitä voidaan lisätä häiritsemättä aiemmin muodostettujen osastojen numerointijärjestystä. Jos uuden tiedon saatuaan tulee tarpeelliseksi muuttaa joidenkin entsyymien numeroita, aiempia numeroita ei anneta uusille entsyymeille väärinkäsitysten välttämiseksi.

Entsyymien luokittelusta puhuttaessa on myös huomattava, että entsyymejä ei luokitella yksittäisiksi aineiksi, vaan tiettyjen kemiallisten muutosten katalyytteiksi. Eri biologisista lähteistä eristetyt ja identtisiä reaktioita katalysoivat entsyymit voivat poiketa merkittävästi primäärirakenteestaan. Luokitteluluettelossa ne kaikki kuitenkin näkyvät samalla koodinumerolla.

Joten, kun tiedät entsyymikoodinumeron, voit:

poista epäselvyydet, jos eri tutkijat käyttävät samaa nimeä eri entsyymeille;
tehostaa tiedonhakua kirjallisista tietokannoista;
saada lisätietoa aminohapposekvenssistä, entsyymin tilarakenteesta ja entsyymiproteiineja koodaavista geeneistä muista tietokannoista.

Kohta 7.5

Entsyymin systemaattisen ja työnimen käsite, niiden käyttö.

7.5.1. Entsyymikomission kehittämään luokitusjärjestelmään kuuluu myös uusi entsyymien nimikkeistö, joka perustuu erityisperiaatteisiin. IUBMB:n suositusten mukaan entsyymeillä on kahdenlaisia nimiä: systemaattinen ja toiminnallinen (suositus).

7.5.2. Systemaattinen nimi koostuu kahdesta osasta. Ensimmäinen osa sisältää substraatin tai substraattien nimen, usein koentsyymin nimen, toinen osa osoittaa katalysoitavan reaktion luonteen ja sisältää sen luokan nimen, johon entsyymi kuuluu. Tarjoa tarvittaessa lisäinformaatio reaktiosta suluissa otsikon toisen osan jälkeen. Järjestelmällinen nimi annetaan vain niille entsyymeille, joiden katalyyttinen vaikutus on täysin tutkittu.

Esimerkiksi α-amylaasin systemaattinen nimi on 1,4-α-D-glukaaniglukanohydrolaasi . Tietenkin tällainen nimi on erittäin hankala muistaa ja lausua. Siksi IUBMB Enzyme Commission suosittelee systemaattisten lisäksi entsyymien toimivien (yksinkertaistettujen) nimien käyttöä.

7.5.3. Työnimi entsyymin on oltava riittävän lyhyt kulutettavaksi. Joissakin tapauksissa triviaalia nimeä voidaan käyttää työnimenä, jos se ei ole virheellinen tai moniselitteinen. Muissa tapauksissa se on rakennettu samalle pohjalle yleiset periaatteet, joka on sama kuin systemaattinen nimi, mutta mahdollisimman vähän yksityiskohtia. Konkreettisia esimerkkejä entsyymien systemaattiset ja toimivat nimet on annettu tämän kurssin aiheen seuraavassa osiossa. Tieteellisissä julkaisuissa, kun entsyymi mainitaan ensimmäisen kerran, on tapana ilmoittaa sen systemaattinen nimi ja koodinumero, jonka jälkeen käytetään sen työnimeä.

7.5.4. Perussäännöt systemaattisten ja työnimien rakentamiseen eri entsyymiluokille:

Oksidoreduktaasit

Systemaattinen nimi tämän luokan entsyymit rakennetaan kaavion mukaan luovuttaja: akseptori - oksidoreduktaasi. Triviaalinimikkeistön mukaan oksidoreduktaaseja, jotka poistavat vetyatomeja tai elektroneja ja siirtävät ne mihin tahansa muuhun vastaanottajaan kuin happeen, kutsutaan dehydrogenaasit. Oksidoreduktaaseja, jotka käyttävät happea vetyatomien tai elektronien vastaanottajana, kutsutaan oksidaasit. Joitakin entsyymejä, joilla on pääasiassa pelkistävä vaikutus, kutsutaan reduktaasi. Kaikkia lueteltuja nimiä voidaan käyttää rakentamiseen työnimi oksidoreduktaasit.

Siirrot

Systemaattinen nimi entsyymit, jotka nopeuttavat tällaisia reaktioita, luokitellaan muodonsa mukaan luovuttaja:akseptori (kuljetettu ryhmä) transferaasi. SISÄÄN työnimi Yleensä vain yksi tietty substraatti tai tuote ilmoitetaan kuljetettavan osan nimen kanssa.

Hydrolaasit

Systemaattinen nimi koottu lomakkeen mukaan substraattihydrolaasi. Hydrolaaseille, jotka spesifisesti pilkkovat tietyn ryhmän, tämä ryhmä voidaan merkitä etuliitteeksi. Työnimi koostuu useimmiten hydrolysoidun substraatin nimestä, johon on lisätty pääte -aza. On kuitenkin huomattava, että monien hydrolaasien spesifisyyden melko monimutkaisen ja usein epätäydellisen luonteen vuoksi niille ei aina ole mahdollista antaa systemaattista nimeä. Näissä tapauksissa on suositeltavaa käyttää niitä empiirisiä nimiä, jotka niille on annettu kuvattaessa niitä. Siten entsyymit, kuten pepsiini, papaiini, trombiini.

Lyases

Systemaattinen nimi entsyymit rakennetaan kaavion mukaan: substraatilla pilkkoutuva ryhmä-lyaasi. Selventämään, mitä ryhmää poistetaan, käytetään etuliitteitä "karboksi-", "ammoniakki", "hydro-" jne.. Kuten työnimikkeitä entsyymeillä on triviaaleja nimiä, kuten "dekarboksylaasi", "aldolaasi", "dehydrataasi", "desulfhydraasi". Lyaasit jaetaan alaluokkiin riippuen niiden katkaisemien sidosten luonteesta.

Isomeraasit

Systemaattinen nimi entsyymit sisältävät substraatin nimen ja sanan isomeraasi, ennen isomerointireaktion tyyppiä. Työnimikkeet ovat samanlaisia (joillakin yksinkertaistuksilla) kuin systemaattiset nimet.

Ligaasit

Systemaattinen nimi muodostuu substraattien nimistä, jotka yhdistetään sanan kanssa ligaasi Nukleosiditrifosfaatin (esimerkiksi ADP tai AMP) hydrolyysistä saatu tuote on merkitty suluissa. Työnimi Tämän luokan entsyymit koostuu yleensä reaktiotuotteen nimestä yhdistettynä sanaan syntetaasi.

Suositus. Kun myöhemmin tutustut erilaisiin entsymaattisiin reaktioihin, analysoi aina substraateissa tapahtuvien muutosten luonne ja yritä määrittää ainakin reaktiota katalysoiva entsyymiluokka. Analysoi myös entsyymien nimet ja korreloi ne reaktioissa tapahtuviin prosesseihin. Tämä helpottaa entsyymien nimien ja niiden katalysoimien muutosten muistamista ja antaa sinun käyttää enemmän aikaa ymmärtämiseen biologinen rooli tutkittavia prosesseja.

Kohta 7.6.1

OKSIDOREDUKTAASI.

Luokkaan oksidoreduktaasit entsyymejä, jotka katalysoivat redox-reaktioita. Yleinen kaava ne voidaan esittää seuraavasti:

jossa AH2 on vedyn luovuttaja, B on vedyn vastaanottaja. Elävissä organismeissa hapettuminen tapahtuu pääasiassa vetyatomien tai elektronien poistamisen kautta luovuttajasubstraateista. Vetyatomien tai elektronien vastaanottajia voivat olla erilaiset aineet - koentsyymit (NAD, NADP, FAD, FMN, glutationi, lipoiinihappo, ubikinoni), sytokromit. rauta rikkiproteiinit ja happi.

Oksidoreduktaasien alaluokat muodostuvat vedyn luovuttajan (elektronien) funktionaalisen ryhmän luonteesta riippuen. Kaikkiaan alaluokkia on 19. Tärkeimmät ovat seuraavat:

Oksidoreduktaasit, jotka vaikuttavat luovuttajien CH-OH-ryhmään. Tähän alaluokkaan kuuluvat entsyymit hapettavat alkoholiryhmät aldehydi- tai ketoniryhmiin. Esimerkki on entsyymi alkoholidehydrogenaasi (alkoholi:NAD-oksidoreduktaasi; EC 1.1.1.1). osallistuvat etanolin aineenvaihduntaan kudoksissa:

Alkoholien hapettumisen lisäksi tämän alaluokan entsyymit osallistuvat hydroksihappojen (maito-, omena-, isositriittinen), monosakkaridien ja muiden hydroksyyliryhmiä sisältävien yhdisteiden dehydraukseen.

Oksidoreduktaasit, jotka vaikuttavat luovuttajien aldehydi- tai ketoniryhmään. Nämä entsyymit hapettavat aldehydejä ja ketoneja karboksyylihapoiksi. Esimerkiksi tämän alaluokan edustaja - glyseraldehydi-3-fosfaattidehydrogenaasi (D-glyseraldehydi-3-fosfaatti: NAD-oksidoreduktaasi (fosforyloiva), EC 1.2.1.12) - katalysoi yhtä glukoosin hajoamisen välireaktioista:

On tärkeää huomata, että tämän reaktion tuote sisältää energiarikkaan fosfaattisidoksen 1-asemassa. Tämän sidoksen muodostava fosforihappotähde voidaan siirtää 1,3-difosfoglyseraatista ADP:hen ATP:n muodostamiseksi (katso alla).

Oksidoreduktaasit, jotka vaikuttavat luovuttajien CH-CH-ryhmään. Niiden katalysoimien reaktioiden seurauksena CH-CH-ryhmät muuttuvat C=C-ryhmiksi. eli tapahtuu tyydyttymättömien yhdisteiden muodostumista tyydyttyneistä. Esimerkiksi entsyymi trikarboksyylihapposyklissä sukkinaattidehydrogenaasi (sukkinaatti: akseptori - oksidoreduktaasi, EC 1.3.99.1) nopeuttaa meripihkahapon hapettumista, jolloin muodostuu tyydyttymätöntä fumaarihappoa:

Oksidoreduktaasit vaikuttavat CH-NH2 - luovuttajaryhmä. Nämä entsyymit katalysoivat aminohappojen ja biogeenisten amiinien oksidatiivista deaminaatiota. Amiinit muuttuvat aldehydeiksi tai ketoneiksi, aminohapot ketohapoiksi ja ammoniakkia vapautuu. Niin, glutamaattidehydrogenaasi (L-glutamaatti:NAD(P) - oksidoreduktaasi (deaminaatio), EC 1.4.1.3) osallistuu seuraavaan glutamaatin muuntamiseen:

Oksidoreduktaasit, jotka vaikuttavat rikkiä sisältäviin luovuttajaryhmiin katalysoivat tioli (sulfhydryyli) ryhmien hapettumista disulfidiryhmiksi ja sulfiittien sulfaatteiksi. Esimerkki entsyymistä on dihydrolipoyylidehydrogenaasi (EC 1.8.1.4), katalysoi yhtä pyruvaatin oksidatiivisen dekarboksylaation välireaktioista:

Oksidoreduktaasit, jotka vaikuttavat vetyperoksidiin akseptorina, on suhteellisen vähän ja ne yhdistetään erilliseen alaluokkaan, joka tunnetaan myös triviaalinimellä peroksidaaseja. Esimerkki entsyymistä on glutationiperoksidaasi (glutationi: H2 O2 - oksidoreduktaasi. EC 1.11.1.9), osallistuu vetyperoksidin inaktivointiin punasoluissa, maksassa ja joissakin muissa kudoksissa:

Oksidoreduktaasit, jotka vaikuttavat luovuttajapariin sisältäen molekylaarista happea, tai mono-oksigenaasit - entsyymit, jotka katalysoivat orgaanisten yhdisteiden hapettumista molekyylihapella, mikä johtaa yhden happiatomin sisällyttämiseen näiden yhdisteiden molekyyleihin. Tässä tapauksessa toinen happiatomi sisältyy vesimolekyyliin. Näin fenyylialaniinin reaktio tyrosiiniksi katalysoituu fenyylialaniini-4-mono-oksigenaasi (KF 1.14.16.1):

Joillakin ihmisillä tämän entsyymin geneettinen vika aiheuttaa sairauden, jota kutsutaan fenyyliketonuriaksi.

Mono-oksigenaasit sisältävät myös entsyymin, joka tunnetaan nimellä sytokromi P450 (EC 1.14.14.1) Sitä esiintyy pääasiassa maksasoluissa ja se hydroksyloi keholle vieraita lipofiilisiä yhdisteitä, jotka muodostuvat sivutuotteita reaktiot tai tunkeutuminen kehoon ulkopuolelta. Esimerkiksi indoli, joka muodostuu tryptofaanista suoliston mikro-organismien toiminnan seurauksena, hydroksyloituu maksassa seuraavan kaavion mukaisesti:

Hydroksyyliryhmän esiintyminen lisää aineiden hydrofiilisyyttä ja helpottaa niiden myöhempää poistumista kehosta. Lisäksi sytokromi P450 osallistuu kolesterolin ja steroidihormonien konversion tiettyihin vaiheisiin. Erittäin tehokkaan sytokromi P450 -järjestelmän läsnäolo elävissä organismeissa johtaa joissakin tapauksissa ei-toivottuihin käytännön seurauksiin: se vähentää ihmiskehossa vietettyä aikaa lääkkeet ja siten heikentää niiden terapeuttista vaikutusta.

Oksidoreduktaasit, jotka vaikuttavat yhteen luovuttajaan sisältäen molekyylihapen, tai dioksigenaasit, katalysoivat transformaatioita, joiden aikana O2-molekyylin molemmat atomit ovat mukana hapetetun substraatin koostumuksessa. Esimerkiksi fenyylialaniinin ja tyrosiinin kataboliaprosessissa maleyyliasetoasetaatti muodostuu homogentisiinihaposta, joka sisältää molemmat happiatomit:

Tätä reaktiota katalysoivaa entsyymiä kutsutaan homogenisoi 1,2-dioksigenaasi(KF 1.13.11.5). Joissakin tapauksissa esiintyy tämän entsyymin synnynnäistä puutetta, mikä johtaa alkaptonuriaksi kutsutun sairauden kehittymiseen.

Kohta 7.6.2

SIIRROT.

Transferaasit ovat luokka entsyymejä, jotka katalysoivat funktionaalisten ryhmien siirtymistä yhdisteestä toiseen. Yleisesti ottaen nämä muunnokset voidaan kirjoittaa:

jossa X on siirretty funktionaalinen ryhmä. AX on ryhmän luovuttaja, B on vastaanottaja. Jako alaluokkiin riippuu siirrettävien ryhmien luonteesta.

Transferaasit, jotka siirtävät yhden hiilen fragmentteja. Tähän alaluokkaan kuuluvat entsyymit, jotka nopeuttavat metyylin (-CH3), metyleenin (-CH2-), metenyylin (-CH=), formyylin ja vastaavien ryhmien siirtoa. Kyllä, osallistumalla guanidiiniasetaattimetyylitransferaasi (S-adenosyylimetioniiniguanidiiniasetaattimetyylitransferaasi, EC 2.1.1.2) synteesi tapahtuu biologisesti vaikuttava aine kreatiini:

Transferaasit, jotka siirtävät karboksyylihappojäämiä (asyylitransferaasit). Ne katalysoivat erilaisia kemiallisia prosesseja, jotka liittyvät erilaisten happojen (etikkahappo, palmitiinihappo jne.) jäämien siirtymiseen pääasiassa koentsyymi A tioestereistä erilaisiin vastaanottajiin. Esimerkki transasetylaatioreaktiosta olisi asetyylikoliinin välittäjäaineen muodostuminen mukana koliiniasetyylitransferaasi (asetyyli-CoA:koliini-O-asetyylitransferaasi, EC 2.3.1.6):

Transferaasit, jotka siirtävät glykosyylijäännöksiä (glykosyylitransferaasit) katalysoivat glykosyylitähteiden kuljetusta fosforiesterimolekyyleistä monosakkaridien, polysakkaridien ja muiden aineiden molekyyleihin. Näillä entsyymeillä on erityisesti tärkeä rooli glykogeenin ja tärkkelyksen synteesissä sekä niiden tuhoamisen ensimmäisessä vaiheessa. Toinen tämän alaluokan entsyymi - UDP-glukuronyylitransferaasi (UDP-glukuronaatti-glukuronyylitransferaasi (ei-nieluspesifinen), EC 2.4.1.17) - osallistuu endogeenisten ja vieraiden myrkyllisten aineiden neutralointiprosesseihin maksassa:

Transferaasit, jotka siirtävät typpipitoisia ryhmiä. Tämä alaluokka sisältää aminotransferaasit, nopeuttaa aminohappojen α-aminoryhmän siirtymistä ketohappojen α-hiiliatomiin. Tärkein näistä entsyymeistä on alaniiniaminotransferaasi (L-alaniini:2-oksoglutaraattiaminotransferaasi, EC 2.6.1.2). katalysoiva reaktio:

Transferaasit, jotka siirtävät fosfaattiryhmiä (fosfotransferaasit). Tämä entsyymiryhmä katalysoi biokemialliset prosessit, joka liittyy fosforihappojäämien kuljettamiseen erilaisiin substraatteihin. Näillä prosesseilla on tärkeä kehon eliniän ajaksi, koska ne varmistavat useiden aineiden muuttumisen orgaanisiksi fosfoestereiksi, joilla on korkea kemiallinen aktiivisuus ja jotka tulevat helposti seuraaviin reaktioihin. Fosfotransferaaseja, jotka käyttävät ATP:tä fosfaatin luovuttajana, kutsutaan kinaasit . Laajalle levinnyt entsyymi on heksokinaasi (ATP:D-heksoosi-6-fosfotransferaasi. EC 2.7.1.1.), joka nopeuttaa fosfaattiryhmän siirtymistä ATP:stä monosakkarideihin:

Joissakin tapauksissa fosfaattiryhmän käänteinen siirto substraatista ADP:hen ATP:n muodostumisen myötä on myös mahdollista. Kyllä, entsyymi fosfoglyseraattikinaasi (ATP:D-3-fosfoglyseraatti-1-fosfotransferaasi, EC 2.7.2.3) muuntaa aiemmin mainitun (katso "Oksidoreduktaasi") 1,3-difosfoglyseraatin:

Samanlaisia ADP:n fosforylaatioreaktioita ATP:n muodostumisen kanssa, yhdistettynä substraatin konversioon (eikä elektronien siirtoon hengitysketjussa), kutsutaan nimellä substraatin fosforylaatioreaktiot. Näiden reaktioiden rooli solussa kasvaa merkittävästi kudosten hapenpuutteen vuoksi.

Kohta 7.6.3

HYDROLAASI.

Hydrolaasit ovat luokka entsyymejä, jotka katalysoivat orgaanisten yhdisteiden hajoamista veden mukana (hydrolyysireaktiot). Nämä reaktiot etenevät seuraavan kaavion mukaisesti:

jossa A-B on monimutkainen yhdiste, A-H ja B-OH ovat sen hydrolyysin tuotteita. Tämän tyyppisiä reaktioita esiintyy aktiivisesti kehossa; ne tulevat energian vapautuessa ja ovat yleensä peruuttamattomia.

Hydrolaasien alaluokkia muodostetaan riippuen hydrolysoitavan sidoksen tyypistä. Tärkeimmät ovat seuraavat alaluokat:

Estereihin vaikuttavat hydrolaasit (tai esteraasi) hydrolysoi karboksyyli-, fosfori-, rikki- ja muiden happojen estereitä. Tämän alaluokan laajalle levinnyt entsyymi on triasyyliglyserolilipaasi (glyseroliesterihydrolaasi, EC 3.1.1.3). nopeuttaa asyyliglyserolien hydrolyysiä:

Muut esteraasien edustajat katkaisevat esterisidoksia asetyylikoliinissa (asetyylikoliiniesteraasi), fosfolipideissä (fosfolipaaseissa), nukleiinihapoissa (nukleaasit) ja organofosfaattiestereissä (fosfataaseissa).

Glykosidisidoksiin vaikuttavat hydrolaasit (glykosidaasit) nopeuttaa oligo- ja polysakkaridien sekä muiden monosakkaridijäämiä sisältävien yhdisteiden (esimerkiksi nukleosidien) hydrolyysireaktioita. Tyypillinen edustaja on sakkaroosi (β-D-fruktofuranosidifruktohydrolaasi, EC 3.2.1.26). katalysoi sakkaroosin hajoamista:

Peptidisidoksiin vaikuttavat hydrolaasit (peptidaasit) katalysoivat proteiinien ja peptidien peptidisidosten hydrolyysireaktioita. Tämä ryhmä sisältää pepsiini, trypsiini, kymotrypsiini, katepsiini ja muut proteolyyttiset entsyymit. Peptidisidosten hydrolyysi tapahtuu seuraavan kaavion mukaisesti:

Hydrolaasit, jotka vaikuttavat muihin C-N-sidoksiin kuin peptidisidoksiin - entsyymejä, jotka nopeuttavat orgaanisten happoamidien hydrolyysiä. Tämän alaluokan edustaja - glutaminaasi (L-glutamyyliamidohydrolaasi, EC 3.5.1.2) - osallistuu kehon happo-emästilan ylläpitämiseen katalysoimalla glutamiinin hydrolyysiä munuaisissa:

Kohta 7.6.4

LYAASI.

Lyaasit ovat luokka entsyymejä, jotka katalysoivat ei-hydrolyyttisiä substraattien pilkkoutumisreaktioita, joissa muodostuu kaksoissidoksia tai päinvastoin, lisätään kaksoissidoksen katkeamiskohtaan. Näiden reaktioiden yleinen kaavio:

jossa A-B on substraatti, A ja B ovat reaktiotuotteita. Tällaisten reaktioiden seurauksena vapautuu usein yksinkertaisia aineita, esimerkiksi CO2, NH3, H2O.

Hiili-hiili-lyaasi katalysoivat kahden hiiliatomin välisen sidoksen katkeamista. Heidän joukossa korkein arvo omistaa karboksylaasit (dekarboksylaasit), jonka vaikutuksen alaisena tapahtuu a-keto- ja aminohappojen dekarboksylaatiota, ketohappolyaasit , joka sisältää sitraattisyntaasin, aldehydilyaasit (aldolaasit). Jälkimmäinen sisältää fruktoosidifosfaattialdolaasi (fruktoosi-1,6-difosfaatti-D-glyseraldehydi-3-fosfaattilyaasi, EC 4.1.2.13), katalysoi reaktiota:

Hiili-happi-lyaasi katalysoivat sidosten katkeamista hiili- ja happiatomien välillä. Tämä alaluokka sisältää ensisijaisesti hydrolyaasit, osallistuminen dehydraatio- ja hydraatioreaktioihin. Esimerkki olisi seriinidehydrataasi (L-seriinihydrolyaasi (deaminaatio), EC 4.2.1.3), joka suorittaa muuntamisen:

Joskus termiä käyttävä vastareaktio voidaan ottaa työnimikkeen perustaksi "hydrataasi". Siten trikarboksyylihapposyklin L-malaattihydrolyaasientsyymille (EC 4.2.1.2) suositeltu nimi on "fumaraattihydrataasi":

Hiili-typpilyaasit osallistua typpeä sisältävien ryhmien eliminointiin. Tämän alaluokan edustaja on histidiiniammoniumlyaasi (L-histidiiniammoniakylaasi, EC 4.3.1.3), osallistuu histidiinin deaminaatioon:

Hiili-rikkilyaasi katalysoivat sulfhydryyliryhmien eliminaatiota. Tämä alaluokka sisältää desulfhydraasi rikkiä sisältävät aminohapot, esim. kysteiinidesulfhydraasi (L-kysteiinivetysulfidilyaasi (deaminaatio), EC 4.4.1.1).

Kohta 7.6.5

ISOMERAASIT.

Isomeraasit ovat luokka entsyymejä, jotka nopeuttavat molekyylinsisäisten muutosten prosesseja isomeerien muodostumisella. Tämän tyyppiset reaktiot voidaan esittää kaavamaisesti seuraavasti:

jossa A ja A" ovat isomeeriaineita.

Isomeraasit ovat suhteellisen pieni entsyymiluokka; ne on jaettu seuraaviin alaluokkiin katalysoidun isomerointireaktion tyypistä riippuen:

Rasemaasit ja epimeraasit katalysoivat epäsymmetrisiä hiiliatomeja sisältävien isomeerien keskinäistä konversiota. Racemases Niitä kutsutaan entsyymeiksi, jotka vaikuttavat substraatteihin, joissa on yksi asymmetrinen atomi, esimerkiksi muuntaen L-aminohapot D-aminohapoiksi. Yksi näistä entsyymeistä on alaniinirasemaasi (alaniinirasemaasi. EC 5.1.1.1), katalysoi reaktiota:

Epimeraasit Niitä kutsutaan entsyymeiksi, jotka vaikuttavat substraatteihin, joissa on useita epäsymmetrisiä hiiliatomeja. Näitä entsyymejä ovat mm UDP-glukoosi-epimeraasi (UDP-glukoosi-4-epimeraasi, EC 5.1.3.2). osallistuvat monosakkaridien interkonversioprosesseihin:

Cis-trans-isomeraasit - entsyymit, aiheuttaa muutosta geometrinen konfiguraatio kaksoissidoksen suhteen. Esimerkki tällaisesta entsyymistä on maleyyliasetoasetaatti-isomeraasi (maleyyliasetoasetaatti-cis-trans-isomeraasi, EC 5.2.1.2), joka osallistuu fenyylialaniinin ja tyrosiinin kataboliaan ja muuttaa maleyyliasetoasetaatin (katso 4.6.1) fumaryyliasetoasetaatiksi:

molekyylinsisäiset oksidoreduktaasit - isomeraaseja, jotka katalysoivat aldoosien ja ketoosien keskinäistä konversiota. Tässä tapauksessa CH-OH-ryhmä hapetetaan samalla kun viereinen C=O-ryhmä pelkistyy. Niin, triofosfaatti-isomeraasi (D-glyseraldehydi-3-fosfaatti-ketoli-isomeraasi, EC 5.3.1.1) katalysoi yhtä hiilihydraattiaineenvaihdunnan reaktioista:

Isomeraasit sisältävät myös molekyylinsisäiset transferaasit, yhden ryhmän siirtäminen substraattimolekyylin yhdestä osasta saman molekyylin toiseen osaan, ja molekyylinsisäiset lyaasit, katalysoi syklinpoistoreaktioita sekä yhden tyyppisen renkaan muuttumista toiseksi.

On syytä korostaa, että kaikki biokemialliset prosessit eivät. isomeraasit katalysoivat. Siten sitruunahapon isomeroituminen isopimonihapoksi tapahtuu entsyymin osallistuessa akonitaattihydrataasi (sitraatti(isositraatti)hydrolyaasi, EC 4.2.1.3), katalysoi dehydraatio-hydrataatioreaktiota cis-akoniittihapon välimuodostuksen kanssa:

Kohta 7.6.6

LIGASES.

Ligaasit ovat luokka entsyymejä, jotka katalysoivat orgaanisten yhdisteiden synteesiä ATP:n (tai GTP:n, UTP:n, CTP:n) hajoamisen seurauksena aktivoiduista lähtöaineista. Tämän luokan entsyymeille myös triviaali nimi säilytetään syntetaasi. SISÄÄN Siksi IUBMB:n suositusten mukaan termiä "syntetaasit" ei pitäisi käyttää entsyymeille, joiden toimintaan ei liity nukleosiditrifosfaatteja. Ligaasien (syntetaasien) katalysoimat reaktiot etenevät seuraavan kaavion mukaisesti:

jossa A ja B ovat vuorovaikutuksessa olevia aineita; A-B on vuorovaikutuksen tuloksena muodostunut aine.

Koska näiden entsyymien vaikutuksesta muodostuu uusia kemiallisia sidoksia, luokan VI alaluokkia muodostuu vasta muodostuneiden sidosten luonteesta riippuen.

Ligaasit, jotka muodostavat hiili-happisidoksia. Näitä ovat ryhmä entsyymejä, jotka tunnetaan aminohappo-tRNA-ligaaseina (aminoasyyli-tRNA-syntetaaseina). jotka katalysoivat aminohappojen ja vastaavien kuljetus-RNA:iden välisiä reaktioita. Nämä reaktiot tuottavat aktiivisia aminohappomuotoja, jotka voivat osallistua ribosomien proteiinisynteesiin. Esimerkki entsyymistä on tyrosyyli-tRNA-syntetaasi (L-tyrosiini: tRNA-ligaasi (AMP-muodostava), EC 6.1.1.1), mukana reaktiossa:

Muodostuvat ligaasit hiili-rikki-sidoksia. Tätä alaluokkaa edustavat ensisijaisesti entsyymit, jotka katalysoivat tioestereiden muodostumista rasvahapot koentsyymi A:n kanssa. Näiden entsyymien osallistuessa syntetisoidaan asyyli-CoA - rasvahappojen aktiivisia muotoja, jotka voivat osallistua erilaisiin biosynteesi- ja hajoamisreaktioihin. Tarkastellaan yhtä rasvahappojen aktivoitumisreaktioista, joka tapahtuu entsyymin läsnä ollessa asyyli-CoA-syntetaasi (karboksyylihappo: koentsyymi A-ligaasi (AMP:ta muodostava). EC 6.2.1.2):

Ligaasit, jotka muodostavat hiili-typpisidoksia katalysoivat lukuisia reaktioita, joissa typpeä sisältäviä ryhmiä lisätään orgaanisiin yhdisteisiin. Esimerkki olisi glutamiinisyntetaasi (L-glutamiini: ammoniakki-y-ligaasi (ADP:tä muodostava), EC 6.3.1.2). osallistuminen myrkyllisen aineenvaihduntatuotteen - ammoniakin - neutralointiin reaktiossa glutamiinihapon kanssa:

Ligaasit, jotka muodostavat hiili-hiili-sidoksia. Näistä entsyymeistä eniten tutkittu karboksylaasi, aikaansaada useiden yhdisteiden karboksylaatio, mikä johtaa hiiliketjujen pidentymiseen. Tämän luokan tärkein edustaja on pyruvaattikarboksylaasi (pyruvaatti:CO2-ligaasi (ADP:tä muodostava), EC 6.4.1.1), joka nopeuttaa oksaloasetaatin muodostumisreaktiota, joka on avainyhdiste trikarboksyylihappokierrossa ja hiilihydraattien biosynteesissä:

Muistakaamme, että ATP:tä sisältäviä reaktioita ei katalysoi ainoastaan luokan VI entsyymit, vaan myös jotkin luokan II entsyymit (fosfotransferaasit tai kinaasit). On tärkeää pystyä erottamaan tämäntyyppiset reaktiot. Niiden ero on, että transferaasireaktioissa ATP on fosfaattiryhmien luovuttaja , siksi näiden reaktioiden seurauksena H3PO4:a ei vapaudu (katso esimerkit yllä). Päinvastoin, syntetaasireaktioissa ATP toimii energialähde , vapautuu sen hydrolyysin aikana, joten yksi tällaisen reaktion tuotteista on epäorgaaninen orto- tai pyrofosfaatti.

Kohta 7.7.1

Entsyymien kanssa työskentelyn säännöt

Entsyymit, kuten kaikki proteiinit, ovat suhteellisen epästabiileja aineita. Ne denaturoituvat ja inaktivoituvat helposti. Siksi heidän kanssaan työskennellessään on täytettävä tietyt ehdot.

Kun säilytät tutkimuskohdetta yli useita tunteja klo huonelämpötila entsyymi on lähes täysin inaktivoitu. Siksi analyysi entsyymiaktiivisuuden määrittämiseksi on suoritettava mahdollisimman pian. Jos välttämätöntä pitkäaikaissäilytys mahdollista, jos entsyymiliuos kuivataan jäätyneestä tilasta korkeassa tyhjiössä (lyofilisointi). Tässä tapauksessa entsyymi säilyttää aktiivisuuden lähes kokonaan, kun sitä säilytetään edelleen huoneenlämpötilassa. Jotkut entsyymit säilyvät hyvin väkevöityissä suolaliuoksissa, esimerkiksi kyllästetyssä ammoniumsulfaatissa (suolausprosessi). Tarvittaessa entsyymisakka voidaan sentrifugoida ja liuottaa suolaliuokseen tai sopivaan puskuriin. Tarvittaessa ylimääräinen suola voidaan poistaa dialyysillä.
On syytä muistaa entsyymien herkkyys ympäristön pH:n vaihteluille. Muutamia poikkeuksia lukuun ottamatta useimmat entsyymit inaktivoituvat liuoksissa, joiden pH on alle 5 tai yli 9, ja optimaalinen entsyymivaikutus näkyy useiden pH-yksiköiden tai kymmenesosien alueella. Entsyymien kanssa työskenneltäessä käytettävien puskuriliuosten pH on suositeltavaa määrittää erittäin tarkasti pH-mittarilla.
Entsyymit tuhoavat helposti voimakkaat reagenssit: hapot, emäkset, hapettavat aineet, suolat raskasmetallit. On välttämätöntä työskennellä kemiallisesti puhtaiden reagenssien ja kaksoistislatun veden kanssa, koska jopa pieni reagenssien kontaminaatio, erityisesti metalliepäpuhtaudet, jotka voivat toimia modulaattoreina, johtaa muutoksiin entsyymiaktiivisuudessa.
Entsyymien kanssa työskennellessä on enemmän kuin missään muualla tarpeen noudattaa tiukkaa tutkimusolosuhteiden standardointia: lämpötila- ja aikaolosuhteiden tarkka ylläpito, saman erän reagenssien käyttö ja reagensseja vaihdettaessa saadut tiedot on kalibroitu uudelleen. Jos värireaktion kehittyvä väri on ajan mittaan epävakaa, on fotometrian ajoitusta noudatettava tarkasti.
On suositeltavaa työskennellä olosuhteissa, joissa entsyymi on riittävästi kyllästynyt substraatilla, koska tämä seikka vaikuttaa merkittävästi lopputulos, substraatin puute eliminoi vaihtoehtojen väliset erot.
Entsyymien kanssa työskennellessä on otettava huomioon elinkohtainen isoentsyymispektri. Usein tämä spesifisyys vaikuttaa olosuhteisiin, joissa entsyymi toimii. Reaktion kulkuun voivat vaikuttaa erilaiset affiniteetit substraattiin, erilainen herkkyys pH:lle, jotka ovat ominaisia tietyn elimen tai kudoksen isoentsyymeille. Entsyymiaktiivisuuden tutkimusmenetelmän siirtäminen kohteesta toiseen (esimerkiksi seerumista kudokseen tai elimestä toiseen) on tehtävä äärimmäisen varovaisesti ottaen huomioon kaikki entsyymistä ja sen monimuotoisista muodoista tunnetut tiedot sekä kuin tulosten huolellinen tarkistaminen.

Erilaisten biokemiallisten (entsymaattisten) reaktioiden laajamittaista toteuttamista varten otetaan käyttöön yleisimmin hyväksyttyjen ja tarpeellisten testien automatisointi sekä laboratoriotestien yhtenäistäminen ja standardointi. Tämä on järkevää ja välttämätöntä sekä näytteiden tarkkuuden ja laadun parantamiseksi että eri laboratorioissa saatujen tietojen vertailemiseksi.

On myös yleisesti hyväksyttyä suorittaa pakollinen rinnakkaistutkimus yhdessä tutkittavan patologian kanssa fysiologisesta kontrollista - käytännöllisesti katsoen terveiden ihmisten ryhmästä normaalien fysiologisten vaihteluiden määrittämiseksi. Kun ymmärretään käsitteen "normaaliarvo" suhteellisuus, on hyväksyttävä, että patologian erojen tunnistamiseksi ja patologisen merkin arvioimiseksi aritmeettinen keskiarvo M ± 1σ tai 2σ (normaalilla Gaussin jakaumalla) otetaan yleensä aritmeettiseksi keskiarvoksi. "normi" indikaattorin vaihteluasteesta riippuen.

Kohta 7.7.2

Periaatteet entsyymiaktiivisuuden määrittämiseksi biologisessa materiaalissa.

5.6.2. Ainutlaatuinen omaisuus kemiallisia reaktioita nopeuttavia entsyymejä voidaan käyttää näiden biokatalyyttien pitoisuuden määrittämiseen biologisessa materiaalissa (kudosuute, veriseerumi jne.). Oikein valituissa koeolosuhteissa entsyymin määrän ja katalysoidun reaktion nopeuden välillä on lähes aina suhteellisuus, joten entsyymin aktiivisuuden perusteella voidaan päätellä sen kvantitatiivinen pitoisuus testinäytteessä.

Entsyymiaktiivisuuden mittaus perustuu nopeuden vertailuun kemiallinen reaktio aktiivisen biokatalyytin läsnä ollessa reaktionopeudella kontrolliliuoksessa, jossa entsyymi puuttuu tai on inaktivoitu.

Tutkittava materiaali sijoitetaan inkubointialustaan, jossa optimaalinen lämpötila, ympäristön pH, aktivaattorien ja substraattien pitoisuus. Samalla otetaan kontrollinäyte, johon ei lisätä entsyymiä. Jonkin ajan kuluttua reaktio pysäytetään lisäämällä erilaisia reagensseja (muuttamalla väliaineen pH:ta, aiheuttaen proteiinien denaturoitumista jne.) ja analysoimalla näytteitä.

Entsymaattisen reaktion nopeuden määrittämiseksi sinun on tiedettävä:

substraatin tai reaktiotuotteen pitoisuuksien ero ennen inkubointia ja sen jälkeen;
inkubaatioaika;
analyysiin otetun materiaalin määrä.

Useimmiten entsyymiaktiivisuus arvioidaan muodostuneen reaktiotuotteen määrällä. Tämä tehdään esimerkiksi määritettäessä alaniiniaminotransferaasin aktiivisuutta, joka katalysoi seuraavan reaktion:

Entsyymiaktiivisuus voidaan myös laskea kulutetun substraatin määrän perusteella. Esimerkkinä on menetelmä α-amylaasin, tärkkelystä hajottavan entsyymin, aktiivisuuden määrittämiseksi. Mittaamalla näytteen tärkkelyspitoisuus ennen inkubaatiota ja sen jälkeen ja laskemalla ero, saadaan selville inkubaation aikana hajoaneen substraatin määrä.

Kohta 7.7.3

Entsyymiaktiivisuuden mittausmenetelmät

Entsyymiaktiivisuuden mittaamiseen on olemassa suuri joukko menetelmiä, jotka eroavat tekniikaltaan, spesifisyydeltään ja herkkyydeltään.

Useimmiten käytetään määrittämään fotoelektrokolorimetriset menetelmät . Nämä menetelmät perustuvat värireaktioihin yhden entsyymitoiminnan tuotteen kanssa. Tässä tapauksessa saatujen liuosten värin intensiteetti (mitattuna fotoelektrokolorimetrillä) on verrannollinen muodostuneen tuotteen määrään. Esimerkiksi aminotransferaasien katalysoimissa reaktioissa kertyy α-ketohappoja, jotka muodostavat punaruskeita yhdisteitä 2,4-dinitrofenyylihydratsiinin kanssa:

Jos tutkittavalla biokatalyytillä on alhainen spesifisyys, on mahdollista valita substraatti, jonka reaktio johtaa värillisen tuotteen muodostumiseen. Esimerkkinä voidaan mainita alkalisen fosfataasin, ihmisen kudoksissa laajalti levinneen entsyymin määritys, jonka aktiivisuus veriplasmassa muuttuu merkittävästi maksasairauksissa ja luusto. Tämä entsyymi hydrolysoi alkalisessa ympäristössä suuren joukon fosfaattiestereitä, sekä luonnollisia että synteettisiä. Yksi synteettisistä substraateista on paranitrofenyylifosfaatti (väritön), joka emäksisessä ympäristössä hajoaa ortofosfaatiksi ja paranitrofenoliksi (keltainen).

Reaktion etenemistä voidaan seurata mittaamalla liuoksen vähitellen kasvavaa värin voimakkuutta:

Entsyymeillä, joilla on korkea toimintaspesifisyys, tällainen substraattien valinta on yleensä mahdotonta.

Spektrofotometriset menetelmät perustuu ultraviolettispektrin muutoksiin kemialliset aineet, osallistuu reaktioon. Useimmat yhdisteet absorboivat ultraviolettisäteitä, ja absorboituneet aallonpituudet ovat ominaisia tietyille näiden aineiden molekyyleissä oleville atomiryhmille. Entsymaattiset reaktiot aiheuttavat molekyylin sisäisiä uudelleenjärjestelyjä, joiden seurauksena ultraviolettispektri muuttuu. Nämä muutokset voidaan tallentaa spektrofotometriin.

Spektrofotometrisilla menetelmillä määritetään esimerkiksi NAD:ta tai NADP:tä koentsyymeinä sisältävien redox-entsyymien aktiivisuus. Nämä koentsyymit toimivat vetyatomien vastaanottajina tai luovuttajina ja siten joko pelkistyvät tai hapettuvat aineenvaihduntaprosessien aikana. Näiden koentsyymien pelkistetyillä muodoilla on ultraviolettispektri, jonka absorptiomaksimi on 340 nm:ssä; hapettuneilla muodoilla ei ole tätä maksimia. Siten kun laktaattidehydrogenaasi vaikuttaa maitohappoon, vety siirtyy NAD:hen, mikä johtaa NADH:n absorption lisääntymiseen 340 nm:ssä. Tämän absorption suuruus optisissa yksiköissä on verrannollinen muodostuneen koentsyymin pelkistyneen muodon määrään.

Muuttamalla koentsyymin pelkistetyn muodon sisältöä voidaan määrittää entsyymin aktiivisuus.

Fluorimetriset menetelmät. Nämä menetelmät perustuvat fluoresenssin ilmiöön, joka koostuu siitä, että tutkittava kohde säteilyn vaikutuksesta lähettää valoa lyhyemmällä aallonpituudella. Fluorimetriset menetelmät entsyymiaktiivisuuden määrittämiseksi ovat herkempiä kuin spektrofotometriset menetelmät. Suhteellisen uusia ja vielä herkempiä ovat kemiluminesenssimenetelmät käyttämällä lusiferiini-lusiferaasijärjestelmää. Tällaiset menetelmät mahdollistavat ATP:n muodostumisen yhteydessä tapahtuvien reaktioiden nopeuden määrittämisen. Kun lusiferiini (karboksyylihappo) on vuorovaikutuksessa monimutkainen rakenne) lusiferyyliadenylaatti muodostuu ATP:n kanssa. Tämä yhdiste hapetetaan lusiferaasientsyymin osallistuessa, johon liittyy valon välähdys. Valon välähdysten voimakkuutta mittaamalla voidaan määrittää ATP:n määrät usean pikomolin luokkaa (10-12 mol).

Titrometriset menetelmät . Useisiin entsymaattisiin reaktioihin liittyy muutos inkubointiseoksen pH:ssa. Esimerkki tällaisesta entsyymistä on haiman lipaasi. Lipaasi katalysoi reaktiota:

Syntyvät rasvahapot voidaan titrata ja titraamiseen käytetyn alkalin määrä on verrannollinen vapautuvien rasvahappojen määrään ja siten lipaasiaktiivisuuteen. Tämän entsyymin aktiivisuuden määrittäminen on kliinistä merkitystä.

Manometriset menetelmät Ne perustuvat entsymaattisen reaktion aikana vapautuneen (tai absorboituneen) kaasun tilavuuden mittaamiseen suljetussa reaktioastiassa. Tällaisilla menetelmillä löydettiin ja tutkittiin pyruviinihappo- ja α-ketoglutaarihappojen oksidatiivisia dekarboksylaatioreaktioita, jotka etenevät CO2:n vapautumisen myötä. Tällä hetkellä näitä menetelmiä käytetään harvoin.

Kohta 7.7.4

Entsyymiaktiivisuusyksiköt ja niiden sovellukset.

Kansainvälinen entsyymikomissio on ehdottanut toiminnan yksikkö mitä tahansa entsyymiä, ota sellainen määrä entsyymiä, joka tietyissä olosuhteissa katalysoi yhden mikromoolin (10-6 mol) substraatin konversion aikayksikköä kohden (1 min, 1 tunti) tai yhden mikroekvivalentin sairastuneesta ryhmästä tapauksissa, joissa useampaa kuin yhtä ryhmää vastaan jokaisessa substraattimolekyylissä hyökätään (proteiinit, polysakkaridit ja muut). Lämpötila, jossa reaktio suoritetaan, on ilmoitettava. Entsyymiaktiivisuusmittaukset voidaan ilmaista yksiköissä yleinen, spesifinen ja molekyyliaktiivisuus.

Yksikölle kokonaisentsyymiaktiivisuus tutkimukseen otetun materiaalin määrän perusteella. Siten alaniiniaminotransferaasin aktiivisuus rottien maksassa on 1670 μmol pyruvaattia tunnissa per 1 g kudosta; Koliiniesteraasiaktiivisuus ihmisen seerumissa on 250 µmol etikkahappo tunnissa per 1 ml seerumia 37 °C:ssa.

Korkeat entsyymiaktiivisuuden arvot sekä normaaleissa että patologisissa olosuhteissa vaativat tutkijan erityistä huomiota. On suositeltavaa työskennellä alhaisen entsyymiaktiivisuuden kanssa. Tätä varten entsyymin lähde otetaan pienempi määrä(seerumi laimennetaan useita kertoja fysiologisella liuoksella ja kudokselle valmistetaan pienempi prosenttiosuus homogenaatti). Tässä tapauksessa entsyymin suhteen luodaan olosuhteet kyllästymiselle substraatilla, mikä edistää sen todellisen aktiivisuuden ilmentymistä.

Kokonaisentsyymiaktiivisuus lasketaan kaavalla:

Missä A- entsyymiaktiivisuus (yhteensä), ΔС- ero substraattipitoisuuksissa ennen ja jälkeen inkuboinnin; SISÄÄN- analysoitavaksi otetun materiaalin määrä, t- inkubaatioaika; n-jalostus.

On pidettävä mielessä, että diagnostisia tarkoituksia varten tutkitut veren seerumin ja virtsan entsyymien aktiivisuuden indikaattorit ilmaistaan kokonaisaktiivisuuden yksiköinä.

Koska entsyymit ovat proteiineja, on tärkeää tietää testattavan materiaalin kokonaisentsyymiaktiivisuuden lisäksi myös näytteessä olevan proteiinin entsymaattinen aktiivisuus. Yksikölle tiettyä toimintaa Ota entsyymimäärä, joka katalysoi 1 µmolin substraattien konversiota aikayksikköä kohti 1 mg näyteproteiinia kohti. Entsyymin ominaisaktiivisuuden laskemiseksi on tarpeen jakaa kokonaisaktiivisuus näytteen proteiinipitoisuudella:

Mitä huonommin entsyymi puhdistetaan, mitä enemmän näytteessä on vieraita painolastiproteiineja, sitä pienempi on spesifinen aktiivisuus. Puhdistuksen aikana tällaisten proteiinien määrä vähenee ja vastaavasti entsyymin spesifinen aktiivisuus kasvaa. Oletetaan, että alkuperäisessä biologisessa materiaalissa, joka on entsyymin lähde (jauhettu maksa, massa kasvikudoksesta), spesifinen aktiivisuus oli 0,5 µmol/(mg proteiinia × min). Fraktiosaostuksen ammoniumsulfaatilla ja geelisuodatuksen jälkeen Sephadexin läpi se nousi arvoon 25 umol/(mg proteiinia x min), so. kasvoi 50-kertaiseksi. Entsyymivalmisteiden puhdistustehokkuuden arviointia käytetään entsymaattisten lääkkeiden valmistuksessa.

Spesifinen aktiivisuus määritetään, kun on tarpeen verrata saman entsyymin eri valmisteiden aktiivisuutta. Jos on tarpeen verrata eri entsyymien aktiivisuutta, lasketaan molekyyliaktiivisuus.

Molekyyliaktiivisuus (tai entsyymin kiertoluku) on substraattimoolien lukumäärä, jotka 1 mooli entsyymiä muuntaa aikayksikköä kohti (yleensä 1 minuutti). Eri entsyymeillä on erilainen molekyyliaktiivisuus. Entsyymien vaihtuvuuden väheneminen tapahtuu ei-kilpailevien estäjien vaikutuksen alaisena. Muuttamalla entsyymin katalyyttisen keskuksen konformaatiota nämä aineet vähentävät entsyymin affiniteettia substraattiin, mikä johtaa yhden entsyymimolekyylin kanssa aikayksikköä kohti reagoivien substraattimolekyylien lukumäärän vähenemiseen.

Esimerkkejä

Koulutustehtävät ja niiden ratkaisun standardit.

1. Tavoitteet

1. Mitä entsyymejä kutsutaan rasemaaseiksi?

2. Pura entsyymin systemaattinen nimi (erikseen jokaiselle elementille, korostettu eri väreillä):
S-adenosyylimetioniini:eraasi?

Määritellä:
a) reaktion tyyppi;
b) entsyymiluokka;
c) alaluokka.

2. Ratkaisustandardit

1. Rasemaasit - entsyymit, jotka katalysoivat keskinäistä muuntamista optiset isomeerit, joka sisältää yhden asymmetrisen hiiliatomin (katso kohta 2.3).

2. Entsyymin systemaattinen nimi luetaan lopusta. Entsyymi kuuluu luokkaan transferaasit, katalysoi siirtoreaktiota metyyliryhmä päällä guanidiiniasetaatti (metyyliryhmän vastaanottaja) kanssa S-adenosyylimetioniini (metyyliryhmän luovuttaja) (katso kohdat 2.2 - 2.3).

3. a) Tässä reaktio tapahtuu aineen pilkkominen ilman vesimolekyylien osallistumista

b) Substraatin ei-hydrolyyttinen pilkkominen kahden tuotteen muodostumisen myötä katalysoituu neljänteen luokkaan kuuluvat entsyymit (lyaasit)

c) Ensimmäisen ja toisen hiiliatomin välinen sidos katkeaa, mikä johtaa karboksyyliryhmän eliminoitumiseen CO2:n muodossa. Siten, entsyymialaluokka - hiili-hiili-lyaasi(katso kohta 2.3).

Luokat

Toimittajan valinta